{"id":11,"date":"2020-12-15T11:00:11","date_gmt":"2020-12-15T10:00:11","guid":{"rendered":"https:\/\/www.amypore.com\/?page_id=11"},"modified":"2026-09-10T14:15:55","modified_gmt":"2026-09-10T12:15:55","slug":"historique","status":"publish","type":"page","link":"https:\/\/www.amypore.com\/en\/historique\/","title":{"rendered":"History"},"content":{"rendered":"\t\t
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Qui sommes-nous ?<\/h2>\t\t\t\t<\/div>\n\t\t\t\t<\/div>\n\t\t\t\t
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L'historique d'AmyPore<\/h1>\t\t\t\t<\/div>\n\t\t\t\t<\/div>\n\t\t\t\t
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Notre parcours<\/h2>\t\t\t\t<\/div>\n\t\t\t\t<\/div>\n\t\t\t\t
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De la virologie vers les neurosciences mol\u00e9culaires<\/h3>\t\t\t\t<\/div>\n\t\t\t\t<\/div>\n\t\t\t\t
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AmyPore valorise les travaux de recherches de deux enseignants-chercheurs \u00e0 la notori\u00e9t\u00e9 internationale, Professeurs de Biochimie & Biologie Mol\u00e9culaire \u00e0 l\u2019Universit\u00e9 d\u2019Aix-Marseille : Pr. Jacques Fantini et Pr. Nouara Yahi.<\/span><\/p>

Apr\u00e8s plus de 10 ann\u00e9es de recherches sur les m\u00e9canismes d’infection et\u00a0 de r\u00e9sistance du virus du SIDA, ils d\u00e9cident en 2002 de s\u2019attaquer \u00e0 une nouvelle probl\u00e9matique : comprendre les causes mol\u00e9culaires de la maladie d\u2019Alzheimer et de la maladie de Parkinson. A l\u2019\u00e9poque, la communaut\u00e9 scientifique se focalise sur les agr\u00e9gats de prot\u00e9ines qui s\u2019accumulent dans le cerveau, sous la forme de plaques amylo\u00efdes (Alzheimer) ou de corps de Lewy (Parkinson).\u00a0 Ces agr\u00e9gats contiennent des prot\u00e9ines particuli\u00e8res appel\u00e9es \u00ab prot\u00e9ines amylo\u00efdes \u00bb : le peptide \u03b2-amylo\u00efde (A\u03b2) pour Alzheimer, \u03b1-synucl\u00e9ine (\u03b1-syn) pour Parkinson.<\/p>

Cependant, la culpabilit\u00e9 de ces agr\u00e9gats se heurte au constat que les plaques amylo\u00efdes peuvent \u00eatre pr\u00e9sentes dans le cerveau d\u2019individus sains, \u00e0 des taux aussi \u00e9lev\u00e9s que chez les patients souffrant de la maladie d\u2019Alzheimer [1]. De fait, la pr\u00e9sence de plaques amylo\u00efdes n\u2019induit pas, par elle-m\u00eame, de dommages cognitifs.\u00a0\u00a0<\/p>

J. Fantini et N. Yahi ont donc d\u00e9laiss\u00e9 cette piste pour s\u2019int\u00e9resser \u00e0 des structures de plus petite taille, appel\u00e9es \u00ab oligom\u00e8res \u00bb, \u00e9galement form\u00e9es par les prot\u00e9ines A\u03b2 et \u03b1-syn. Plusieurs \u00e9tudes ont d\u00e9montr\u00e9 que la s\u00e9v\u00e9rit\u00e9 des sympt\u00f4mes n\u2019est corr\u00e9l\u00e9e ni \u00e0 la quantit\u00e9, ni \u00e0 la taille des plaques, alors qu\u2019elle est proportionnelle aux quantit\u00e9s d\u2019oligom\u00e8res dans le cerveau [2,3]. D\u00e9velopper de nouvelles strat\u00e9gies, ciblant les oligom\u00e8res, \u00e9tait donc, d\u00e8s le d\u00e9but des travaux de J. Fantini et N. Yahi, une priorit\u00e9 th\u00e9rapeutique pour les maladies d\u2019Alzheimer et de Parkinson. C\u2019est avec cet objectif qu\u2019ils ont men\u00e9 leurs recherches sur les m\u00e9canismes de formation des oligom\u00e8res de prot\u00e9ines amylo\u00efdes [4-7].<\/p>

J. Fantini et N. Yahi ont d\u00e9crypt\u00e9 le code biologique qui permet aux prot\u00e9ines amylo\u00efdes de se fixer sur les cellules du cerveau, \u00e9tape pr\u00e9alable \u00e0 la formation des pores amylo\u00efdes. Ils ont ainsi d\u00e9montr\u00e9 que ces prot\u00e9ines se comportent comme des neurotoxines qu’il faut neutraliser pour gu\u00e9rir ces maladies. Ils ont choisi de cibler une cat\u00e9gorie particuli\u00e8re de mol\u00e9cules, les gangliosides, qui permettent, selon les directives du code biologique qu’ils ont \u00e9lucid\u00e9, aux prot\u00e9ines amylo\u00efdes de se fixer aux cellules du cerveau et de g\u00e9n\u00e9rer les oligom\u00e8res neurotoxiques.<\/p>

Avec des ann\u00e9es d\u2019avance sur la concurrence internationale [8], J. Fantini et N. Yahi se sont appuy\u00e9s sur leur d\u00e9couverte fondamentale pour cr\u00e9er, en s\u2019aidant d\u2019une intelligence artificielle, une mol\u00e9cule ayant une plus grande affinit\u00e9 pour les cellules du cerveau que les prot\u00e9ines amylo\u00efdes elles-m\u00eames [7]. Cette mol\u00e9cule offre une voie d\u2019approche innovante pour le traitement des maladies d\u2019Alzheimer et de Parkinson [9-11]. Il s\u2019agit du peptide th\u00e9rapeutique AmyP53 d\u00e9velopp\u00e9 par la soci\u00e9t\u00e9 AmyPore.<\/p>\t\t\t\t\t\t\t\t<\/div>\n\t\t\t\t<\/div>\n\t\t\t\t\t<\/div>\n\t\t<\/div>\n\t\t\t\t\t<\/div>\n\t\t<\/section>\n\t\t\t\t\t<\/div>\n\t\t<\/div>\n\t\t\t\t\t<\/div>\n\t\t<\/section>\n\t\t\t\t

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R\u00e9f\u00e9rences<\/h2>\t\t\t\t<\/div>\n\t\t\t\t<\/div>\n\t\t\t\t
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  1. Snowdon DA (2007) Nun Study. Healthy aging and dementia: findings from the Nun Study. Ann. Intern. Med.<\/em> 139<\/u>: 450-454.<\/li>
  2. Esparza TJ, Zhao H, Cirrito JR, Cairns NJ, Bateman RJ, Holtzman DM, Brody DL (2013). Amyloid-\u03b2 oligomerization in Alzheimer dementia versus high-pathology controls. Ann Neurol.<\/em> 73<\/u>:104-19.<\/li><\/ol>
    1. Mroczko B, Groblewska M, Litman-Zawadzka A, Kornhuber J, Lewczuk P (2018). Amyloid \u03b2 oligomers (A\u03b2Os) in Alzheimer’s disease. J. Neural Transm.<\/em> 125<\/u>: 177-191.<\/li><\/ol>
      1. Yahi N, Aulas A, Fantini J (2010). How cholesterol constrains glycolipid conformation for optimal recognition of Alzheimer’s beta amyloid peptide (Abeta1-40). PLoS One<\/em> 5<\/u>: e9079.<\/li>
      2. Fantini J, Yahi N (2011). Molecular basis for the glycosphingolipid-binding specificity of \u03b1-synuclein: key role of tyrosine 39 in membrane insertion. J. Mol. Biol.<\/em> 408<\/u>: 654-669.<\/li>
      3. Fantini J, Yahi N (2010). Molecular insights into amyloid regulation by membrane cholesterol and sphingolipids: common mechanisms in neurodegenerative diseases. Expert Rev. Mol. Med.<\/em> 12<\/u>: e27.<\/li><\/ol>
        1. Yahi N, Fantini J (2014) Deciphering the glycolipid code of Alzheimer’s and Parkinson’s amyloid proteins allowed the creation of a universal ganglioside-binding peptide. PLoS One<\/em> 9<\/u>: e104751.<\/li>
        2. Fantini J, Chahinian H, Yahi N (2020) Progress toward Alzheimer’s disease treatment: Leveraging the Achilles’ heel of A\u03b2 oligomers? Protein Sci.<\/em> 29<\/u>: 1748-1759.<\/li>
        3. Di Scala C, Yahi N, Flores A, Boutemeur S, Kourdougli N, Chahinian H, Fantini J (2016). Broad neutralization of calcium-permeable amyloid pore channels with a chimeric Alzheimer\/Parkinson peptide targeting brain gangliosides. Biochim. Biophys. Acta<\/em> 1862<\/u>: 213-222.<\/li>
        4. Di Scala C, Yahi N, Boutemeur S, Flores A, Rodriguez L, Chahinian H, Fantini J (2016). Common molecular mechanism of amyloid pore formation by Alzheimer’s \u03b2-amyloid peptide and \u03b1-synuclein. Sci. Rep.<\/em> 6<\/u>: 28781.<\/li>
        5. Fantini J, Yahi N (2015). Brain Lipids in Synaptic Function and Neurological Disease. Clues to Innovative Therapeutic Strategies for Brain Disorders. Academic Press<\/em>, San Francisco.<\/li><\/ol>\t\t\t\t\t\t\t\t<\/div>\n\t\t\t\t<\/div>\n\t\t\t\t\t<\/div>\n\t\t<\/div>\n\t\t\t\t\t<\/div>\n\t\t<\/section>\n\t\t\t\t
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          \"If you want to understand function, study structure.\"<\/h4>\t\t\t\t<\/div>\n\t\t\t\t<\/div>\n\t\t\t\t
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          \u2014 Francis Crick<\/h3>\t\t\t\t<\/div>\n\t\t\t\t<\/div>\n\t\t\t\t\t<\/div>\n\t\t<\/div>\n\t\t\t\t
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          AmyPore est constitu\u00e9e d'une \u00e9quipe pluridisciplinaire enti\u00e8rement d\u00e9vou\u00e9e au projet AmyP53.<\/h5>\t\t\t\t<\/div>\n\t\t\t\t<\/div>\n\t\t\t\t
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