L'historique d'AmyPore

AmyPore valorise les travaux de recherches de deux enseignants-chercheurs à la notoriété internationale, Professeurs de Biochimie & Biologie Moléculaire à l’Université d’Aix-Marseille : Pr. Jacques Fantini et Pr. Nouara Yahi.

Après plus de 10 années de recherches sur les mécanismes d’infection et  de résistance du virus du SIDA, ils décident en 2002 de s’attaquer à une nouvelle problématique : comprendre les causes moléculaires de la maladie d’Alzheimer et de la maladie de Parkinson. A l’époque, la communauté scientifique se focalise sur les agrégats de protéines qui s’accumulent dans le cerveau, sous la forme de plaques amyloïdes (Alzheimer) ou de corps de Lewy (Parkinson).  Ces agrégats contiennent des protéines particulières appelées « protéines amyloïdes » : le peptide β-amyloïde (Aβ) pour Alzheimer, l’α-synucléine pour Parkinson.

Cependant, la culpabilité de ces agrégats se heurte au constat que les plaques amyloïdes peuvent être présentes dans le cerveau d’individus sains, à des taux aussi élevés que chez les patients souffrant de la maladie d’Alzheimer [1–3]. De fait, la présence de plaques amyloïdes n’induit pas, par elle-même, de dommages cognitifs.  

J. Fantini et N. Yahi ont donc délaissé cette piste pour s’intéresser à des structures de plus petite taille, appelées « oligomères », également formées par les protéines Aβ et α-synucléine. Plusieurs études ont démontré que la sévérité des symptômes n’est corrélée ni à la quantité, ni à la taille des plaques, alors qu’elle est proportionnelle aux quantités d’oligomères dans le cerveau [4,5]. Développer de nouvelles stratégies, ciblant les oligomères, était donc, dès le début des travaux de J. Fantini et N. Yahi, une priorité thérapeutique pour les maladies d’Alzheimer et de Parkinson. C’est avec cet objectif qu’ils ont mené leurs recherches sur les mécanismes de formation des oligomères de protéines amyloïdes [6–9].

J. Fantini et N. Yahi ont décrypté le code biologique qui permet aux protéines amyloïdes de se fixer sur les cellules du cerveau, étape préalable à la formation des pores amyloïdes. Ils ont ainsi démontré que ces protéines se comportent comme des neurotoxines qu’il faut neutraliser pour guérir ces maladies. Ils ont choisi de cibler une catégorie particulière de molécules, les gangliosides, qui permettent, selon les directives du code biologique qu’ils ont élucidé, aux protéines amyloïdes de se fixer aux cellules du cerveau et de générer les oligomères neurotoxiques.

Avec des années d’avance sur la concurrence internationale [10], J. Fantini et N. Yahi se sont appuyés sur leur découverte fondamentale pour créer, en s’aidant d’une intelligence artificielle, une molécule ayant une plus grande affinité pour les cellules du cerveau que les protéines amyloïdes elles-mêmes [9]. Cette molécule offre une voie d’approche innovante pour le traitement des maladies d’Alzheimer et de Parkinson [11–13]. Il s’agit du peptide thérapeutique AmyP53 développé par la société AmyPore.